蛋白分析FAQ彙總
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• 當ph大於蛋白質的等電點的時候，蛋白質不應該帶負電嗎？這個時候用質譜負模式為什麼檢測不到？
是的，當pH大於蛋白質的等電點（pI）時，蛋白質會帶負電。這是因為在這種條件下，蛋白質中帶正電的氨基酸殘基（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）的質子會丟失，而帶負電的氨基酸殘基（如天冬氨酸和穀氨酸）的負電荷保持不變。結果是，整個蛋白質帶有負電荷。 然而，在質譜分析中，負模式很少
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抗HLA-DR抗體和抗MHC-II類分子抗體是針對不同物種中的主要組織相容性複合物（MHC）II類分子的抗體。這兩種抗體在作用和功能上有相似之處，主要的區別在於它們識別的目標物種和分子： 1.HLA-DR是人類的MHC-II類分子，其中HLA（Human Leukocy
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當然，除了質譜方法，還有其他技術可用於分析外泌體的蛋白質組。以下是幾種常用的方法： 1.蛋白質印跡（Western blot）：透過使用特異性抗體，Western blot 可以檢測外泌體中目標蛋白質的存在和相對丰度。儘管它無法提供全面的蛋白質組資訊，但對於驗證某個特定
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質譜儀測量蛋白質時，並不是直接根據荷質比（m/z）來判斷氨基酸。實際上，質譜儀測量的是蛋白質或肽段（蛋白質降解產物）的荷質比。透過肽段的質譜資訊，可以推斷出原始蛋白質的氨基酸序列。以下是質譜分析中推斷蛋白質氨基酸序列的基本步驟： 1.收集肽段的一級質譜和二級質譜資料。
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• 磷酸化蛋白組研究用磷酸化抗體晶片還是TiO2富集結合質譜技術好？
磷酸化蛋白組研究中，磷酸化抗體晶片和TiO2富集結合質譜技術各有優缺點，取決於研究目標和實驗條件，它們可以互相補充或獨立使用。 1.磷酸化抗體晶片： 優點： 可以在蛋白質組水平上篩選磷酸化位點，適用於高通量篩選。 適合已知磷酸化位點的蛋白質研究，透過特異性
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TMT（Tandem Mass Tag）等壓標記是一種質譜學技術，用於在蛋白質組學研究中定量分析蛋白質的相對丰度。TMT標記方法利用了特殊的同位素標籤試劑，它們具有相同的質量，但在碎裂時產生不同的碎片離子。透過這種方法，可以同時比較多個樣本中蛋白質的丰度變化。 TMT等
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1.共免疫沉澱（Co-IP）： 共免疫沉澱是一種用於研究蛋白質之間相互作用的實驗方法。實驗過程如下： 製備細胞提取物，含有待測蛋白質。 向細胞提取物中加入特異性抗體，靶向其中一個待測蛋白質。 將抗體與蛋白質孵育，使其結合。 加入蛋白A/G磁珠，與抗體結
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高分辨質譜（High-Resolution Mass Spectrometry, HRMS）是一種能夠精確測量分子相對質量的技術，它在分子量鑑定中非常有用。去摺積分析（反捲積分析）是一種用於提高質譜圖中訊號的解析度和訊雜比的質譜數據處理方法，這種方法 HRMS中應用廣泛，可以
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在高效液相色譜法（HPLC）的梯度洗脫中，設定C流動相為純乙腈，D流動相為10%乙腈水溶液時，您還需要考慮以下幾個方面的設定： 1.梯度程式：根據實際需求和目標化合物的性質，設定合適的梯度程式。梯度程式包括初始乙腈比例、乙腈比例變化範圍、梯度持續時間等。例如，可以從5%
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• 多維分離蛋白質組，每次跑膠的分離結果都沒問題，但蛋白沉澱後溶解性不好，真空濃縮過程中有蛋白沉澱析出，LC-MS都沒有東西怎麼辦
蛋白質沉澱和溶解性問題是蛋白質在真空濃縮過程中沉澱析出，可能是由以下原因導致的： 1.蛋白質濃度過高：在真空濃縮過程中，蛋白質濃度增加，導致一些難溶解或容易聚集的蛋白質沉澱。 2.溶液的離子強度變化：在濃縮過程中，溶液中的離子強度可能發生變化，影響蛋白質的溶解性。 3.pH
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