蛋白分析FAQ彙總
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陰性對照通常使用不特異的IgG，例如兔或小鼠的IgG.當進行免疫共沉澱實驗時，陰性對照IgG太濃可能會導致結果的偏差。以下是處理陰性對照IgG太濃的幾個建議： 1.確認實驗條件： 首先，確認實驗條件是否正確設定。檢查使用的抗體濃度、共沉澱緩衝液的配製是否正確。確保實驗條件的準確性是解決問題
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免疫共沉澱（Co-IP）是一個用於檢測兩種或多種蛋白質之間在細胞內是否存在物理互作的技術。其原理是基於抗體的特異性結合能力，利用抗體與目標蛋白質結合形成免疫複合物，然後透過沉澱技術將免疫複合物與其它相互作用的蛋白質一起沉澱下來，從而實現對目標蛋白質與其相互作用蛋白質的檢測： 特異性抗體與目
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• 為什麼做western同一批次提取蛋白跑出的條帶不一致?
當進行 Western blot 實驗時，同一批次提取的蛋白質跑出的條帶不一致可能是由於以下幾個因素導致的： 1.電泳條件不一致: 電壓或電流的不穩定可能影響蛋白的遷移。 2.凝膠問題： 使用的SDS-PAGE凝膠可能存在問題，如凝膠製備不均勻或者儲存時間過長。 3.轉膜過程問題： 轉
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以下是一些常用的蛋白磷酸化檢測方法： 1.免疫印跡（Western blotting）： 這是一種常用的蛋白質檢測方法，可以用於檢測蛋白磷酸化狀態。首先，將蛋白樣品經過電泳分離，然後將蛋白轉移到膜上。接下來，使用特異性的抗體來探測磷酸化蛋白。最後，透過化學發光或染色方法來觀察蛋白的表達水平
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• 用Co-IP驗證出兩個蛋白互作，但是其他驗證方式卻不互作，是不是Co-IP不可靠？
Co-IP是一種常用的蛋白質相互作用驗證方法，但並不是唯一可靠的方法。爲了確保結果的可靠性，應該綜合考慮Co-IP與其他驗證方式的結果，並進行進一步的實驗和分析。 Co-IP也存在一些侷限性。首先，Co-IP只能檢測已知的相互作用蛋白，對於未知的相互作用可能無法發現。其次，Co-IP的結果
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當涉及到蛋白質互作的研究時，有多種實驗方法可供選擇。以下是一些常用的蛋白質互作實驗方法： 1.免疫共沉澱（Co-Immunoprecipitation，Co-IP）： 利用特異性抗體捕獲目標蛋白質，並檢測與之相互作用的其他蛋白質。 2.酵母雙雜交（Yeast Two-Hybrid，Y2H
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研究蛋白質相互作用網路主要包括以下幾個步驟： 1. 資料收集： 實驗方法：使用蛋白質互作實驗方法（如Y2H、Co-IP、AP-MS等）進行大規模篩查。 公共資料庫：利用已有的蛋白質-蛋白質互作資料庫（如BioGRID、STRING等）收集資料。 2. 資料整合和清洗： 整合來自不同
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選擇蛋白質相互作用的實驗方法時，應考慮以下幾個因素： 1. 實驗的目的： 篩選未知互作蛋白：如果是篩選未知的互作蛋白，可以使用酵母雙雜交（Y2H）或質譜方法。 驗證特定互作：如果是驗證特定的蛋白質互作，可以使用免疫共沉澱（Co-IP）或生物層析（BLI）。 2. 樣品型別： 體內實
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研究蛋白質相互作用時，酵母雙雜交、免疫共沉澱、表面等離子共振和質譜分析等方法可能都會產生假陰性結果。以下是一些常見的方法和可能導致假陰性結果的原因： 1、酵母雙雜交（Y2H）： 酵母雙雜交是一種常用的蛋白質相互作用研究方法。然而，由於技術限制，酵母雙雜交可能會產生假陰性結果。可能的原因包括
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• 蛋白免疫印跡實驗可以檢測兩種或兩種以上的蛋白質嗎？為什麼？
蛋白免疫印跡實驗可以同時檢測多個蛋白質的存在和表達水平。這是因為在實驗中，可以使用多個特異性抗體來檢測不同的蛋白質。每個特異性抗體都能與目標蛋白質結合形成免疫複合物，併產生相應的訊號。透過使用不同的抗體，可以同時檢測多個蛋白質。 百泰派克生物科技——生物製品表徵，多組學生物質譜檢測優質服務
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