蛋白分析FAQ彙總

• • 質譜檢測重組人胰島素表皮因子是怎麼做，液質聯用嗎

  質譜檢測重組人胰島素表皮因子是透過液質聯用技術來完成的。液質聯用是液相色譜 (LC) 和質譜 (MS) 的聯合，可以分析複雜的生物樣品並對其組分進行定性和定量分析。 操作步驟如下： 1.樣品準備: 重組人胰島素表皮因子首先需要從其表達系統中純化出來，然後進行適當的處理，如蛋白酶消化，使

• • 測酶的二級結構，送檢的時間是一週，如果酶活力改變甚至失活了，會影響結果嗎

  測酶的二級結構主要關注酶的蛋白質構象。酶活力和酶的結構是相互關聯的，酶的結構決定了其活性位點的形狀和性質，而活性位點是其與底物結合和催化反應的關鍵部位。 酶的失活通常伴隨著結構的改變。例如，酶可能因為熱、酸鹼、有機溶劑等外部因素而變性，導致其結構改變。當酶的結構改變時，其活性位點可能會被破

• • 重組人胰島素表皮生長因子這種是用什麼檢測

  重組人胰島素表皮生長因子（Recombinant human insulin-like growth factor, 簡稱rhIGF或IGF-1）是一種常用於醫學研究和治療的生物製劑。其濃度和活性在實驗或臨床應用中是非常關鍵的，常用的檢測方法主要有： 1.ELISA: 酶聯免疫吸附測定法（

• • 差異表達蛋白質統計分析的差異表達倍數在發文章時有沒有什麼要求呀

  差異表達蛋白質統計分析中，通常我們使用差異表達倍數（通常稱為“倍增率”或"fold change"）和統計學上的p值來評估蛋白質的表達差異。但在發表文章時，關於差異表達倍數的具體要求可以根據以下因素變化： 1.期刊或審稿人的要求： 不同的期刊或審稿人可能會有不同的要求。有些期刊可能會對差異

• • 一個樣本上想檢測多個蛋白的話，適合用質譜嗎？

  當然，質譜（Mass Spectrometry, MS）是一個非常適合於在單一樣本中檢測多個蛋白的工具。這種方法主要是基於蛋白質或肽段的質荷比進行檢測和鑑定的。 質譜在生物學和生物醫學領域的應用非常廣泛，特別是在蛋白組學中。利用液相色譜質譜聯用技術（LC-MS/MS）可以分析複雜的生物樣本

• • 請問非變性凝膠電泳可以使互作蛋白複合物分開嗎？比如複合物AB跑完膠以後，出現其中一個蛋白A的條帶？

  非變性凝膠電泳並非旨在分離互作蛋白複合物，但在某些特定條件下，仍有可能實現複合物AB的分離。 非變性凝膠電泳的主要原理是蛋白質在電場中隨電荷和大小而分離。複合物是否能夠在非變性凝膠電泳中分離取決於一些因素，如蛋白質間的相互作用強度、複合物的穩定性、蛋白質分子的大小與電荷等。如果蛋白質間的相

• • 蛋白電泳技術去除淚蛋白，靠譜嗎？

  蛋白質電泳是一種強大的分析和分離蛋白質混合物的技術。但是，它通常不被用作從生物樣品中去除特定蛋白質的方法。 如果你的目標是從樣品中去除淚蛋白以進行特定的分析或研究，那麼可能需要考慮其他的分離和純化技術，如親和層析、超濾或其他型別的層析技術。 百泰派克生物科技--生物製品表徵，多組學生物質

• • 請問非變性的蛋白電泳怎麼做呀？

  非變性蛋白電泳（Native PAGE，Native Polyacrylamide Gel Electrophoresis）是一種在非變性條件下進行的蛋白質分離技術。非變性蛋白電泳的目的是在保持蛋白質的原有結構和生物活性的情況下，根據蛋白質的電荷、形狀和大小進行分離。非變性電泳操作相對簡單，

• • 蛋白質分離純化後常常要脫鹽，這些鹽從哪裏來的？

  蛋白質分離純化後常常要脫鹽，這些鹽主要來源於生物體內的各種離子（如鈉離子、鉀離子、氯離子等）以及實驗用到的提取液中的緩衝鹽、洗脫液中的鹽、某些變性劑的鹽成分。高濃度鹽可能影響蛋白質的活性、穩定性以及其與其他分子的相互作用，在後續分析方法中，如電泳、質譜、晶體學研究等，產生干擾訊號或降低測量準

• • SDS-PAGE裡面蛋白質都有相同的荷質比，那麼如何實現蛋白質的分離呢？

  當我們說在SDS-PAGE中蛋白質具有相同的荷質比，意思是說蛋白質在SDS的作用下呈線性並帶有統一的負電荷。具體來說，每個氨基酸殘基上大約繫結了一個SDS分子，使蛋白質在電場中的遷移與其分子量成反比，而不受其原生電荷的影響。 蛋白質的分離是基於它們的分子大小來實現的。在SDS-PAGE中，