蛋白分析FAQ彙總
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蛋白糖基化（Protein Glycation）是一種非酶促化生物化學反應過程，通常涉及糖分子與蛋白質分子的相互作用。在這一過程中，糖分子（通常是還原糖，例如葡萄糖或果糖）與蛋白質分子非酶反應結合，形成一種被稱為“糖基化終產物”（AGEs，Advanced Glycation End-pro
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蛋白質糖基化是生物體內一種重要的生物化學過程，涉及將一個或多個糖分子連線到蛋白質分子上。糖基化通常有兩種型別：N-連線（N-linked）糖基化和O-連線（O-linked）糖基化，它們在細胞生物學、病理生物學以及生物化學研究中佔有重要地位。 1.N-連線糖基化（N-linked glyc
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糖基化和糖蛋白之間的關係非常直接。簡單來說，糖基化是一個生物化學過程，而糖蛋白是這個過程的產物。具體來解釋： 1.糖基化（Glycosylation）: 定義：糖基化是一種共價連線糖類和其他生物大分子（如蛋白質或脂質）的過程。在這個上下文中，我們主要討論的是蛋白質糖基化，即將糖鏈結合到蛋
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糖蛋白去糖基化通常指的是從糖蛋白分子中移除糖基團的過程。以下列舉一些在實驗室中進行糖蛋白去糖基化的主要方法： 1.酶法去糖基化: 內切酶: 如PNGase F，它是一個常用的酶，能夠切除大部分的N-連線糖鏈。 外切酶: 如sialidases（或稱neuraminidases），它們可以
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在網路上預測蛋白質序列中的糖基化位點主要依賴於使用生物資訊學工具和資料庫。預測糖基化位點的過程通常涉及以下幾個步驟： 1. 獲取蛋白質序列資料 你可以透過各種資料庫（如UniProt）獲取你感興趣蛋白質的氨基酸序列。 2. 使用線上預測工具 在生物資訊學領域有多種線上工具和資料庫能夠幫助
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蛋白質位點的修飾確實可以引起分子量的變化，尤其是向上偏移（增加）。 蛋白質修飾是生物體中普遍存在的一種現象，用於調控蛋白質的活性、穩定性和定位等多種生物學功能。通常，蛋白質修飾涉及一個或多個小分子的新增，比如磷酸化、泛素化、糖基化、脂質錨定等。由於這些附加的小分子具有一定的分子量，因此蛋白
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組蛋白修飾在基因表達、DNA修復、染色體凝聚等過程中扮演著極為重要的角色： 1.調控基因表達： 例如，組蛋白的乙醯化通常與轉錄活性區域關聯，可促進基因表達；而甲基化可能根據具體情況啟用或抑制基因表達。 2.DNA修復： 組蛋白修飾參與到DNA損傷應答的調控中，如組蛋白的磷酸化在DNA損傷
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多肽的MS（質譜）和蛋白的KD（Kilodalton，千道爾頓）代表的是兩個不同的概念： 1.MS (質譜): 質譜是一種用於測量分子的質量或質量/電荷比的技術。對於蛋白質和多肽，質譜可以用來確定它們的準確質量。 使用質譜，可以得到蛋白質或多肽的質量（通常用Da，道爾頓，或KD，千道爾頓
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蛋白質通常不是直接使用氣相色譜-質譜聯用（GC-MS）進行檢測的目標物質。GC-MS技術主要用於分析揮發性和半揮發性的小分子化合物。蛋白質分子通常具有較大的分子量和極性，不容易揮發，因此直接用GC-MS分析它們通常不是理想的選擇。不過，在某些情況下，透過對蛋白質進行化學修飾或水解為較小的片段
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根據SDS-PAGE中的蛋白質marker（也稱為蛋白分子量標準或樓梯）估算條帶中蛋白的濃度通常是透過比較條帶的顏色深淺（代表蛋白濃度）來完成的。但這隻能提供一個大致的估計值。其大致步驟如下： 1.執行SDS-PAGE: 使用已知濃度的蛋白marker和你的樣品一起執行SDS-PAGE。
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