蛋白分析FAQ彙總
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產生漫反射帶的原因的可能是凝膠上的蛋白質過多。建議減少蛋白質的上樣量相關服務:蛋白質免疫印跡和電轉移服務
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白色條帶可能是由於產生了過多的訊號。建議降低抗體或蛋白質濃度。過量的抗體或蛋白質可導致極高水平的區域性訊號（通常在單個條帶上）。這導致此時底物的快速、完全消耗。由於該反應完成後不會產生光，因此當暴露膠片時會產生白色條紋。相關服務:蛋白質免疫印跡和電轉移服務
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1.動物樣品組織和微生物樣品的溼重應不小於200mg。植物樣本組織和真菌樣本的溼重應不小於2g；2.雜質濃度高或蛋白質含量低的樣品的溼重應不小於3g，細胞計數應大約為5×107；3.體積超過5mL的溶液不應含有溶血劑，含血清的溶液應大於500uL；4.對於蛋白質提取物，濃度應不低於2mg/m
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提供的蛋白質型別的數量取決於樣品的複雜性、資料庫能力、蛋白質含量和蛋白質組分離水平。LC-MS/MS可識別約500-1000種蛋白質。在肽和蛋白質水平上的一維蛋白質組學可以分離和識別大約1000-3000種蛋白質。相關服務:組學分析
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使用iTRAQ定量技術，可對來自不同來源的多個（最多8個/組）蛋白質樣品進行標記、組合，並同時進行質譜分析。每個次級肽的質譜對應於其各自的離子強度，並表徵樣品中單個蛋白質的相對濃度。該方法可同時識別和定量蛋白質。使用無標記技術，從大規模蛋白質鑑定質譜資料中，我們可以比較不同樣品之間對應的肽強
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多重反應監測，MRM，根據已知資料和假設資料建立質譜檢測限，並記錄離子釋放的訊號。它從大量不符合標準的離子中去除干擾訊號。MRM是一種高度特異性和高度靈敏的質譜資料採集模型。與無偏蛋白質組學相比，MRM是要求高靈敏度和選擇性的蛋白質組學研究的理想選擇。基於MRM的目標蛋白質組學方法可用於低丰
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2D PAGE是從複雜蛋白質組學樣品中分離和視覺化許多蛋白質的經典方法。它可以讓您瞭解樣品純度，這在依靠色譜純度相對較高（>80%）的樣品進行質譜分析之前非常有用，例如完整的質譜測定或肽圖譜。然而，2D PAGE也有一些缺點。例如，你很少觀察到疏水性膜蛋白，因為它們在IEF期間沉澱了。因此，
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在SDS存在下加熱生物樣品比任何其他方法更完全地溶解蛋白質。這對於膜蛋白來說尤其如此。SDS使2D斑點銳化，並提高凝膠中大多數蛋白質的回收率。在SDS存在下獲得的2D凝膠圖案與在不存在SDS的情況下使用尿素樣品緩衝液獲得的凝膠圖案相似但不相同。SDS緩衝液比尿素緩衝液更容易製備樣品。沒有未溶
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由於SDS/IGEPAL泡的形成，管狀膠的酸性端（高達1.5cm）變得扭曲。因此，需對含有SDS的樣品使用更長的IEF管狀膠，並移除不含可分解蛋白質的部分。其餘的管狀膠為正常長度。在存在SDS的情況下，等電點測量可能不可靠，因為殘留的洗滌劑可能會附著在一些蛋白質上。在SDS的存在下，一些蛋白
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一維凝膠電泳，也稱為1D-Gel電泳，是一種根據分子量分離蛋白質的方法。聚丙烯醯胺凝膠電泳主要用於蛋白質分離。1D-Gel電泳可以分離分子量範圍大約在10 kDa-300 kDa（千道爾頓）的蛋白質。較輕的分子比分子量較大的蛋白質遷移速度快。因此，分子量更大的蛋白質更接近孔。相關服務:1D
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