蛋白分析FAQ彙總
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組蛋白翻譯後修飾是透過絲氨酸或蘇氨酸殘基的磷酸化，賴氨酸或精氨酸的甲基化，賴氨酸的乙醯化和去乙醯化，賴氨酸的泛素化和賴氨酸的sumo化來對組蛋白進行共價修飾。相關服務:翻譯後修飾蛋白組分析
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乙醯化是細胞生物學中蛋白質的一種重要修飾；蛋白質組學研究已經確定了數千種乙醯化的哺乳動物蛋白質。乙醯化作為蛋白質（例如組蛋白、p53和小管蛋白）的共翻譯和翻譯後修飾發生。相關服務:乙醯化定量蛋白組研究
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乙醯化是將一個乙醯官能團（乙醯氧基，CH3CO）引入有機化合物的反應（即用乙醯基取代氫原子），而去乙醯化是從有機化合物中去除一個乙醯基的反應。相關服務:乙醯化定量蛋白組研究
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使用質譜檢測翻譯後修飾。質譜可以檢測幾乎所有的PTMs，也可用於識別未知的PTMs。蛋白質中的共價修飾會影響修飾氨基酸的分子量，因此透過MS可以檢測到質量的差異。相關服務:翻譯後修飾蛋白組分析
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蛋白質翻譯後修飾可以透過多種技術進行實驗檢測，包括質譜、Eastern blotting和Western blotting。相關服務:翻譯後修飾蛋白組分析
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翻譯後修飾發生在內質網中，包括摺疊、糖基化、多聚體蛋白質組裝和蛋白水解裂解，它們使蛋白質成熟和活化。一旦生長的肽出現在內質網中並暴露於修飾酶時，它們就會發生。相關服務:翻譯後修飾蛋白組分析
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一個PTM的存在將改變修飾氨基酸殘基和肽的質量。MS/MS通常揭示PTM的質量以及所修飾氨基酸殘基的身份和位置。MS/MS是一種靈敏且快速的肽測序技術。相關服務:翻譯後修飾蛋白組分析
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• HPLC—反相（RP）HPLC 和疏水相互作用色譜（HIC）有什麼區別？
在這兩種情況下，固定相都比流動相更疏水。RP-HPLC固定相的疏水性通常高於HIC。RP-HPLC中的洗脫是透過用水溶性溶劑（例如醇或乙腈）調節流動相的極性而實現的。洗脫在等度（恆定的改良劑濃度）或梯度條件下（增加改良劑濃度）下進行。HIC固定相疏水性較弱，且透過降低鹽濃度從而降低流動相中的
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如果注射樣品含有部分未知含量的複雜基質，則有必要使用保護柱。想要保護柱為分析柱提供足夠的保護，必須經常更換，以避免柱效能惡化。透過監測板數（N）、壓力和解析度（Rs），可以評估保護柱和分析柱的效能以適時更換保護柱。通常，當N減少>10%、壓力下降>10%、Rs變化>10%以及注入樣品>150
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正相高效液相色譜中保留時間變化的原因是保留時間與極性高的流動相組分（尤其是水）的含量密切相關。即使在流動相中沒有新增水，或在極性很低的溶劑中，也會溶解少量的水。此外，裸露的二氧化矽極易吸溼，因此水會吸附在表面上。因此，正相系統中的水含量可以顯著變化，很少受到控制。當使用半飽和流動相時，可獲得
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