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泛素化（Ubiquitination）是一種蛋白質的翻譯後修飾過程，透過這一過程，一個名為泛素（ubiquitin）的小蛋白質被附加到其他蛋白質上。確定泛素化位點是一個複雜的過程，大致可以透過以下幾種方法進行： 1.生物資訊學預測： 使用專門的軟體和資料庫來預測泛素化位點。例如，UbPre
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蛋白質翻譯後修飾（Post-Translational Modifications, PTMs）是蛋白質生物學中的一個重要領域。一個蛋白質可以發生多種不同型別的翻譯後修飾，而且這些修飾可以同時存在或在不同的時間和條件下發生。PTMs的種類非常多樣，包括但不限於磷酸化、泛素化、甲基化、乙醯化、
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石蠟切片可以用於蛋白質組學研究，但這需要特殊的處理方法。石蠟切片通常用於組織樣本的儲存，這些樣本可以用於後續的DNA、RNA和蛋白質分析。但是，石蠟本身對蛋白質分析有干擾作用，因此在進行蛋白質組學分析之前，需要先去除石蠟。 圖1. 石蠟包埋樣品蛋白質組學 蛋白質組學分析通常涉及以下步驟
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活細胞蛋白互作熱穩定性檢測是一種用於研究蛋白質間相互作用及其在不同溫度條件下的穩定性的實驗方法。這種技術在生物醫學研究中尤為重要，因為它可以幫助瞭解蛋白質的功能以及它們在疾病中的作用。以下是這一技術的詳細步驟： 1.細胞培養： 首先，需要培養含有感興趣的蛋白質的細胞。這些細胞可以是自然表達
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mRNA加帽率檢測是用於評估信使RNA（mRNA）分子頭部帽狀結構（cap）新增的頻率和效率的實驗過程。這個帽狀結構是一種特殊的化學修飾，對於mRNA的穩定性和翻譯效率至關重要。 一、mRNA加帽的生物學重要性： mRNA加帽是在轉錄過程中發生的一種關鍵的後轉錄修飾。這個帽狀結構（通常是7
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DDA（Data-Dependent Acquisition）屬於非標記定量蛋白質組學的方法之一。在蛋白質組學研究中，定量方法大致分為兩類：標記定量和非標記定量。DDA是一種常用的非標記定量方法，它依賴於質譜儀的資料依賴模式來選擇特定的前體離子進行進一步的碎片分析。這種方法不需要事先對蛋白質
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蛋白質靶向定量（Protein Target Quantification）旨在精確測量生物樣本中特定蛋白質的丰度，它具有高通量、準確性和重現性的優勢。利用差異蛋白質組學/轉錄組學/基因組學分析的早期資料，該方法驗證了大生物樣本量中的生物標誌物。靶向定量選擇性地收集和
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定量交聯/質譜（Quantitative Cross-Linking/Mass Spectrometry, 簡稱 XL-MS）結合了化學交聯和質譜技術的方法，用於研究蛋白質間的相互作用及其空間結構。 交聯質譜的基本原理是附近的蛋白質殘基可以交聯在一起，消化後，可以識別那些交聯的蛋白質殘基，
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糖基化位點（glycosylation site）是蛋白質上被糖基化修飾的特定氨基酸殘基。N-糖基化和O-糖基化是最常見的糖基化修飾，N-糖基化發生在含有氮原子的氨基酸上，通常是天冬醯胺（Asn）殘基。N-糖基化通常遵循特定的序列模式，即“N-X-S/T”（其中X可以
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組蛋白乙醯化是一種重要的蛋白翻譯後修飾（PTM），在基因表達調控、染色質重塑和其他細胞功能中起到關鍵作用。質譜技術已經成爲鑑定和定量組蛋白乙醯化修飾的重要工具。以下簡述了組蛋白乙醯化質譜分析的基本流程： 1.樣品準備: 從細胞或組織中提取組蛋白。 使用酶（如胰蛋白酶或脂肪酶）對組蛋白進行
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