定量交聯/質譜
定量交聯/質譜（Quantitative Cross-Linking/Mass Spectrometry, 簡稱 XL-MS）結合了化學交聯和質譜技術的方法，用於研究蛋白質間的相互作用及其空間結構。
交聯質譜的基本原理是附近的蛋白質殘基可以交聯在一起，消化後，可以識別那些交聯的蛋白質殘基，從而揭示原始樣品中的鄰近性。交聯劑的最大長度充當距離限制，影響 3D 結構。實驗包括交聯反應、蛋白質消化、交聯肽富集、質譜採集、資料庫搜尋和錯誤率控制。
1、化學交聯：
使用特定的化學交聯劑處理蛋白質樣本。這些交聯劑能夠連線相鄰的蛋白質或蛋白質上的氨基酸殘基，形成穩定的共價鍵。
2、消化與質譜分析：
處理後的蛋白質樣本通常會被酶（如胰蛋白酶）消化，然後使用質譜儀進行分析。質譜分析可以識別出交聯的肽段，從而推斷出蛋白質間的相互作用介面。
3、定量分析：
透過比較不同條件（如不同時間點、不同處理條件等）下的交聯肽段的丰度，可以定量地分析蛋白質間相互作用的變化。這通常需要使用穩定同位素標記（如SILAC）或相對定量方法（如標籤自由定量）。
圖1. 交聯法蛋白質相互作用分析
4、數據處理與分析：
使用專門的軟體和演算法處理質譜資料，以識別交聯肽段並進行定量分析。這些資料可以用來推斷蛋白質的三維結構、蛋白質複合體的組成及其動態變化。
定量交聯/質譜能夠提供蛋白質相互作用和結構資訊，特別是在研究大型蛋白質複合體和動態蛋白質網路時非常有用。
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