蛋白分析FAQ彙總
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• SDS-PAGE和蛋白質印跡（western blot）有什麼區別？
SDS-PAGE是一種按質量分離蛋白質的電泳方法。蛋白質印跡是一種分析技術，用於識別複雜蛋白質混合物中特定蛋白質的存在，其中凝膠電泳通常用作分離目標蛋白質的程式的第一步。SDS-PAGE是目前用於蛋白質印跡的最常見的凝膠電泳型別。相關服務:基於SDS-PAGE的蛋白分離
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SEC中的空隙體積是洗脫分子使其在固定相中保留率為零所需的流動相體積。在理想情況下，它等於柱中流動相的體積，即固定相之間的孔隙和空間的體積。空隙體積通常表示為總色譜柱體積的百分比。例如，如果固定相的顆粒佔總柱的70%，則空隙體積將佔總柱體積的30%。相關服務:蛋白質純度分析（分子篩/反相色譜
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免疫沉澱涉及使用抗體和瓊脂糖珠從溶液中分離目標蛋白，而蛋白質印跡（也稱為免疫印跡）使用凝膠電泳和抗體探針來分析蛋白質。 免疫沉澱可用於處理蛋白質的天然構象；然而，免疫沉澱中的蛋白質通常需要放射性標記。免疫印跡不需要對蛋白質進行放射性標記，也更有助於確定蛋白質的量和大小，但它所需的抗原濃度比免
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SEC的主要應用如下： 分子和複合物的分餾； 去除大顆粒蛋白質和複合物； 去除小分子，如染料、引物和汙染物； 緩衝液交換； 脫鹽； 蛋白質結合研究； 分子量測定。相關服務:蛋白質純度分析（分子篩/反相色譜）
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透過將蛋白質消化成肽來鑑定蛋白質翻譯後修飾（PTMs）。使用串聯質譜 (LC-MS/MS) 分析所得的肽，然後使用 X!tandem、SEQUEST 或其他專用 PTM 軟體在資料庫搜尋修飾。觀察到的翻譯後修飾通常透過人工驗證，併產生一個似然分數。但是，結果可能會因使用的特定程式而異。 如果
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當需要高解析度的進樣蛋白質時，當目的是分析許多蛋白質並且沒有針對單個蛋白質的特異性檢測時，高丰度蛋白質去除會增加許多分析的價值。這些型別的分析的例子就是2D電泳/DIGE。相關服務:2D-DIGE定量蛋白質組學
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IPG 帶和第二維凝膠頂表面之間存在氣泡。需確保在 IPG 帶和第二維凝膠的頂表面之間沒有氣泡。相關服務:2D-DIGE定量蛋白質組學
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如果掃描附著在玻璃板上的凝膠，則必須使用低熒光玻璃板。相關服務:2D-DIGE定量蛋白質組學
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標準的鳥槍法蛋白質組學使用資料依賴性採集（DDA），而SWATH分析是資料獨立採集（DIA），這意味著它按順序記錄樣品中每個分子的MS/MS譜圖。SWATH是由ETH Zürich的Dr. Ruedi Aebersold團隊與AB SCIEX共同研發的一項全新的質譜採集模式技術。相關服務:S
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雖然DDA具有強大的基於計算機和樣品的偏倚，但SWATH透過消除任何基於資料的偏倚，使蛋白質組學的重現性和量化深度提升到了一個新的水平。這帶來了兩個主要影響：1.由於兩個不同的分子在高解析度下具有相同的MS和MS/MS特徵的機率非常低，因此獲得干擾化合物的機率非常低。2.該方法的開發方式意味
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