蛋白質怎麼測相對分子質量？
蛋白質相對分子質量（即蛋白質分子量）可以透過以下幾種方法進行測定：
1.SDS-PAGE（Sodium Dodecyl Sulfate - Polyacrylamide Gel Electrophoresis）：
SDS-PAGE 是一種常用的電泳方法，可以用於估計蛋白質的相對分子質量。在電泳過程中，蛋白質帶在凝膠中向陽極遷移，其遷移速率與蛋白質分子量成反比。透過將樣品與分子量標準蛋白質一起進行電泳，並根據蛋白質帶與標準蛋白質帶之間的關係來估算蛋白質的相對分子質量。
2.凝膠滲透色譜（Gel Filtration Chromatography，也稱為分子篩色譜）：
凝膠滲透色譜是一種液相色譜方法，可以根據蛋白質分子大小進行分離。在凝膠滲透色譜中，小分子會在凝膠顆粒的孔洞中滯留較長時間，而大分子則會快速透過。透過將樣品與分子量標準蛋白質一起進行色譜分析，並根據樣品和標準蛋白質的保留時間來估算蛋白質的相對分子質量。
3.質譜分析：
質譜法是一種直接測量蛋白質分子量的高精度方法。常見的質譜分析方法有基質輔助鐳射解吸/電離飛行時間質譜（MALDI-TOF MS）和靜電噴霧串聯質譜（ESI-MS/MS）。這些方法可以準確測量蛋白質分子離子的質量/電荷比值（m/z），從而計算蛋白質的相對分子質量。
這些方法各有優缺點。SDS-PAGE和凝膠滲透色譜相對簡單、成本較低，但準確度相對較差。質譜分析具有高準確度和靈敏度，但儀器成本較高，技術要求較高。實際應用中，可以根據需求和實驗條件選擇合適的方法進行蛋白質相對分子質量的測定。
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