蛋白質提取是怎麼做的呀？樣本是培養基，外源性新增的蛋白質

1.樣本收集與準備：

首先，從培養基中收集樣本。確保樣本中包含了所需的外源性蛋白。

使用離心等方法去除細胞碎片和未使用的培養基。




2.蛋白質裂解：

使用裂解緩衝液（通常含有一定的洗滌劑和鹽）破壞細胞膜，釋放蛋白質到溶液中。

有時可能需要使用酶（如胰蛋白酶）或物理方法（如超聲波）輔助裂解。




3.蛋白質提取：

對裂解後的混合物進行離心，分離出含蛋白的上清液。

可以透過鹽析、透析、親和層析等方法進一步純化蛋白質。




4.蛋白質定量與分析：

使用Bradford法、Lowry法 或BCA蛋白定量法等來定量提取的蛋白。

SDS-PAGE凝膠電泳以及質譜等方法用於蛋白質的分析和鑑定。




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