哪些氨基酸可能是泛素化修飾位點
泛素化是一種蛋白質翻譯後修飾過程,涉及將泛素(一種小的調節性蛋白)連線到底物蛋白上。泛素化主要作用於幾種氨基酸殘基:
1.賴氨酸(Lysine, K):
賴氨酸的ε-氨基是泛素化最常見的靶點。泛素透過其C末端的甘氨酸與底物蛋白的賴氨酸殘基形成共價鍵。
2.半胱氨酸(Cysteine, C):
雖不常見,但半胱氨酸也可以作為泛素化的位點。泛素透過硫醚鍵與半胱氨酸殘基連線。
3.絲氨酸(Serine, S)和蘇氨酸(Threonine, T):
這些位點上的泛素化透過酯鍵實現,但比賴氨酸上的泛素化要少見。
4.精氨酸(Arginine, R):
儘管較少見,精氨酸殘基的泛素化已在某些情況下被報道。
這些修飾通常涉及蛋白質穩定性、定位、活性和相互作用的調控。
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