蛋白質在電場中的泳動方向取決於

在不同型別的電泳中，蛋白質的遷移方向是由其帶電狀態以及使用的電泳條件和介質決定的。以下是幾種常見的電泳型別及決定蛋白質遷移方向的因素：

1.非變性電泳 (Native PAGE):

• 在非變性電泳中，蛋白質保持其天然狀態並不被變性。
• 蛋白質的遷移方向取決於其在電泳緩衝液pH下的帶電狀態。
• 當pH < pI時，蛋白質帶正電，朝向負極遷移。當pH > pI時，蛋白質帶負電，朝向正極遷移。




2.SDS-PAGE（dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis）:

• 在SDS-PAGE中，蛋白質與SDS結合並被變性，使其帶有統一的負電荷。
• 因此，所有蛋白質都會朝向正極遷移。在這種情況下，遷移速度主要取決於蛋白質的大小，而非其帶電狀態。




3.等電點聚焦 (Isoelectric Focusing, IEF):

• IEF是一種特殊的電泳，它使用梯度pH的凝膠，並在電場的作用下，使蛋白質遷移到其等電點位置。
• 在這個位置，蛋白質的電荷為零，因此蛋白質會停止遷移。




4.二維電泳 (2D-Electrophoresis):

• 這是一個結合了IEF和SDS-PAGE的技術。
• 首先進行IEF，使蛋白質按其等電點進行分離。
• 然後進行SDS-PAGE，使蛋白質按其大小進行分離。在這一步，所有蛋白質都會朝向正極遷移。




5.毛細管電泳 (Capillary Electrophoresis, CE):

• 在毛細管電泳中，樣品在一個細小的毛細管內遷移。
• 蛋白質的遷移方向仍然取決於其在緩衝液pH下的帶電狀態以及使用的變性劑。




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