檢測蛋白表達量多少用電泳不就可以了嗎，為什麼還要做免疫印跡？
這個問題，涉及到生物學實驗中的兩種常見技術：凝膠電泳和免疫印跡（Western Blot）。雖然這兩種技術都可以用來檢測蛋白質，但它們的應用和優勢是不同的。
一、蛋白質電泳：
1.目的：
主要用於分析蛋白質的大小或質量，並能夠分離不同大小的蛋白質。
2.結果：
可以直觀地看到樣品中蛋白質的分佈和大小。
3.侷限性：
但它不能特異性地檢測某一個具體的蛋白質，也不能量化特定蛋白的表達量。
二、Western Blot：
1.目的：
主要用於檢測和量化特定蛋白質在樣品中的表達量。
2.結果：
可以得到關於特定蛋白表達水平的量化資訊。
3.優點：
透過使用針對特定蛋白質的抗體，可以準確檢測和量化特定蛋白的表達量。
三、為什麼要做Western Blot？
1.特異性:
透過使用特定的抗體，Western Blot 可以準確地檢測和鑑定樣品中特定蛋白的存在和表達量。
2.靈敏性:
Western Blot 通常比簡單的蛋白質電泳更敏感，可以檢測到較低丰度的蛋白。
3.量化:
使用適當的標準和對照，Western Blot 可以用來量化特定蛋白的表達量，並進行不同樣品或處理條件下的比較。
4.印證:
Western Blot 還常用於驗證其他實驗（如質譜分析）的結果，提供關於蛋白表達和修飾的額外資訊。
雖然電泳可以分析蛋白質的大小和總蛋白質分佈，但Western Blot 能夠提供更具體、更靈敏和量化的資訊關於特定蛋白質的表達。
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