在進行蛋白質的凝膠電泳時，加SDS和不加SDS的電泳體系是有區別的，請按照電泳全過程，闡述二者區別？
進行蛋白質的凝膠電泳時，加入SDS（十二烷基硫酸鈉）和不加SDS的電泳體系的區別如下：
一、樣品處理：
1.加SDS的電泳體系：
在樣品處理過程中，加入SDS可以使蛋白質分子的電荷變得均勻，同時也會使蛋白質分子變得線性，解開其原有的二級和三級結構。
2.不加SDS的電泳體系：
在樣品處理過程中，不加入SDS，蛋白質分子的電荷和結構會保持原樣。
二、凝膠製備：
1.加SDS的電泳體系：
在製備凝膠時，通常會使用聚丙烯醯胺凝膠，並在凝膠中加入SDS。SDS會與蛋白質結合，使蛋白質帶有負電荷，從而使蛋白質在電場中向陽極遷移。
2.不加SDS的電泳體系：
在製備凝膠時，不加入SDS，蛋白質的遷移性會受到其自身電荷和結構的影響。
三、電泳過程：
1.加SDS的電泳體系：
在電泳過程中，加入SDS的電泳體系會使蛋白質帶有負電荷，從而使蛋白質在電場中向陽極遷移。由於SDS與蛋白質的結合比例是1:1，所以蛋白質在凝膠中的遷移速度與其分子量成反比。這種電泳方法稱為SDS-PAGE（聚丙烯醯胺凝膠電泳）。
2.不加SDS的電泳體系：
在不加入SDS的電泳體系中，蛋白質的遷移性會受到其自身電荷和結構的影響。這種電泳方法稱為非變性凝膠電泳，通常用於研究蛋白質的原生態結構和電荷特性。
加入SDS和不加SDS的電泳體系在樣品處理、凝膠製備和電泳過程中存在明顯的區別。加入SDS的電泳體系可以使蛋白質帶有負電荷，從而使蛋白質在電場中向陽極遷移，並且蛋白質的遷移速度與其分子量成反比。而不加SDS的電泳體系則更適用於研究蛋白質的原生態結構和電荷特性。
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