蛋白質電泳可以分離的最小蛋白的分子量是多少？
SDS-PAGE的分離能力取決於幾個因素，特別是聚丙烯醯胺凝膠的濃度。不同的凝膠濃度對於不同大小的蛋白具有最佳的解析度。一般來說：
1.低濃度的凝膠（如4%-8%）適用於大蛋白質（>100 kDa）的分離。
2.中等濃度的凝膠（如10%-12%）可以分離中等大小的蛋白質（約25-100 kDa）。
3.高濃度的凝膠（如15%-20%或更高）適用於小蛋白質（<25 kDa）的分離。
對於非常小的蛋白質和多肽，可能需要使用20%-25%或更高濃度的凝膠來獲得好的分離效果。理論上，SDS-PAGE可以分離小至約幾千道爾頓（幾kDa）的蛋白質和多肽，但在實踐中，分離和檢測非常小的多肽（如<5 kDa）可能會更具挑戰性，因為它們可能會迅速地遷移到凝膠的底部並且可能難以染色。
另外，對於非常小的多肽和寡肽，另一種電泳方法——Tricine-SDS-PAGE，與傳統的Glycine-SDS-PAGE相比，可能更適合分離和檢測這些小分子蛋白或多肽。Tricine-SDS-PAGE是爲了改進小分子蛋白質和多肽在電泳中的分離而設計的。
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