Native MS應用：解析蛋白質複雜組成的有效工具

蛋白質是生命體內重要的功能分子，其複雜的結構和組成對於研究和理解生物學過程至關重要。然而，傳統的蛋白質分析方法往往受限於樣品的複雜性和分析的靈敏度。近年來，一種被稱為native MS（非變性質譜）的技術逐漸嶄露頭角，成為解析蛋白質複雜組成的有效工具。本文將介紹native MS的原理、應用和優勢。

一、原理

Native MS是一種基於質譜技術的蛋白質分析方法，與傳統的變性質譜方法不同，它在分析過程中保持蛋白質的天然結構和非共價相互作用。這種方法的核心是將蛋白質溶解在適當的緩衝液中，並透過質譜儀將其離子化。離子化後的蛋白質會根據其質荷比（m/z）值在質譜圖上形成特定的峰，從而實現對蛋白質的分析。

非變性質譜分子量分析

圖1

二、應用

1.蛋白質複雜組成的解析

蛋白質通常由多個亞基或結構域組成，而且可能存在多種非共價相互作用，如疏水相互作用、氫鍵和離子鍵等。傳統的變性質譜方法會破壞這些非共價相互作用，導致蛋白質結構的失真。而native MS可以在保持蛋白質天然結構的同時，準確地分析其複雜組成，包括亞基的組合方式、相對丰度和非共價相互作用的強度。

2.蛋白質結構和構象的研究

蛋白質的結構和構象對其功能和相互作用起著至關重要的作用。傳統的結構研究方法如X射線晶體學和核磁共振等往往需要高純度的蛋白質樣品和複雜的實驗條件。而native MS可以直接在溶液中對蛋白質的結構和構象進行分析，無需複雜的樣品處理和結晶過程。透過native MS，研究人員可以獲得蛋白質的整體結構資訊，包括摺疊狀態、構象變化和亞基之間的相對位置。

3.蛋白質與其他生物分子的相互作用研究

蛋白質與其他生物分子（如小分子藥物、配體和配體受體等）的相互作用對於藥物研發和生物學研究具有重要意義。傳統的相互作用研究方法如表面等離子共振和核磁共振等往往需要大量的樣品和複雜的實驗條件。而native MS可以直接在溶液中對蛋白質與其他生物分子的相互作用進行分析，無需複雜的樣品處理和結晶過程。透過native MS，研究人員可以研究蛋白質與其他生物分子之間的結合強度、結合位點和結合方式等關鍵資訊。