翻譯後修飾蛋白質組
翻譯後修飾蛋白質組（Post-translational modification proteomics，簡稱PTM proteomics）是指機體或組織、細胞等所有發生翻譯後修飾的蛋白質的集合。這些化學修飾包括但不限於磷酸化、泛素化、乙醯化、甲基化、糖基化等。這些修飾極大地擴充套件了蛋白質的功能多樣性，並在許多生物學過程中發揮關鍵作用，如訊號傳遞、基因表達調控、蛋白質降解等。以下是一些常見的蛋白質組翻譯後修飾方式：
圖1. 蛋白質翻譯後修飾方式鑑定示意圖
1、磷酸化（Phosphorylation）：
這是一種常見的修飾方式，透過激酶酶將磷酸基團新增到蛋白質的特定氨基酸上，通常是賴氨酸、蘇氨酸或色氨酸。磷酸化可以改變蛋白質的結構和功能，參與細胞訊號傳導、代謝調控等過程。
2、甲基化（Methylation）：
甲基基團可以新增到蛋白質的賴氨酸或精氨酸上，這種修飾通常與基因表達和染色質結構調控有關。
3、乙醯化（Acetylation）：
乙醯化是在蛋白質上新增乙醯基團的修飾方式，通常發生在賴氨酸殘基上。這可以影響蛋白質的穩定性和功能，尤其在染色質重塑和轉錄調控中起重要作用。
4、泛素化（Ubiquitination）：
泛素是一種小蛋白，可以連線到目標蛋白質上，標記其被降解或參與其他生物學過程。這是一個重要的蛋白質質量控制機制。
5、糖基化（Glycosylation）：
糖基化是將糖基團連線到蛋白質上的修飾方式，可以影響蛋白質的摺疊、穩定性和細胞識別。
6、硝化（Nitrosylation）：
硝化是將一氧化氮（NO）新增到蛋白質的氨基酸上，參與訊號傳導和氧化應激反應。
圖2. PTMs的常見功能
在PTM蛋白質組學中，研究的重點是鑑定蛋白質上的特定修飾位點、修飾的型別和狀態，以及這些修飾如何影響蛋白質的功能、活性和相互作用。由於PTM通常是動態和可逆的，這個領域對理解細胞應對不同生理和病理條件的機制至關重要。
PTM蛋白質組學通常涉及使用質譜（Mass Spectrometry, MS）、免疫學方法（如特異性抗體）和生化技術（如親和層析）來檢測和分析蛋白質的翻譯後修飾。隨著技術的發展，我們現在能夠在全基因組水平上研究蛋白質的PTM，為理解細胞生物學和疾病機制提供了強大的工具。
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