什麼樣的蛋白質結構可以泛素化
- 泛素啟用：泛素首先透過泛素啟用酶（E1）被啟用，並與之形成高能硫酯鍵。
- 泛素結合：啟用的泛素然後被轉移到泛素結合酶（E2）。
- 泛素連線：泛素連線酶（E3）識別特定的底物蛋白，並協助將泛素從E2轉移到底物蛋白上。
- 賴氨酸殘基（Lysine residues）：泛素化最常見的靶位點是賴氨酸（Lysine，K）殘基。泛素的C末端甘氨酸與賴氨酸的側鏈氨基形成共價鍵。
- 其他殘基：雖然賴氨酸是最常見的靶點，但泛素也可以連線到其他氨基酸殘基，如絲氨酸、蘇氨酸和半胱氨酸
泛素化是一種蛋白質翻譯後修飾（Post-translational modification, PTM），它涉及將一個或多個泛素（Ubiquitin）蛋白質新增到底物蛋白上。泛素是一種小的調節性蛋白質，可以與其他蛋白質共價結合。泛素化可以影響蛋白質的降解、位置、活性以及蛋白質之間的相互作用。理解哪些蛋白質結構可以被泛素化需要從泛素化的機制和靶點特性入手。
圖1
泛素化的機制
可以泛素化的蛋白質結構：
1.靶位點特異性
2.泛素化位點序列：
某些蛋白質序列比其他序列更容易被泛素化。雖然沒有絕對的序列特異性，但是研究顯示含有特定序列的肽段（如PXXLXQ）容易與E3泛素連線酶結合，促進泛素化。
3.結構的可及性：
蛋白質的三級結構會影響特定賴氨酸殘基的可及性。只有當E2泛素結合酶和E3泛素連線酶可以接觸到這些殘基時，泛素化才能發生。
4.蛋白質的柔性和動態性：
柔性較高的區域或者結構上具有一定動態性的蛋白質部分更容易發生泛素化，因為它們能夠更容易地適配於E2和E3酶的活性位點。
5.修飾的前體狀態：
蛋白質的其他翻譯後修飾狀態，如磷酸化、乙醯化等，有時可以增加蛋白質被泛素化的機率，因為它們可以改變蛋白質的電荷、構象或者與E3泛素連線酶的親和力。
泛素化可以在多種不同型別的蛋白質結構上發生，但是這一過程往往偏好那些在空間結構上可以與E2和E3酶相互作用的賴氨酸殘基。蛋白質的泛素化狀態和功能受到其自身結構特徵以及細胞環境中的多種因素的影響。
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