常見的蛋白質轉錄後修飾方式
蛋白質轉錄後修飾（Post-translational modification, PTM）是指蛋白質在翻譯完成後經過特定的生化過程，其氨基酸殘基被化學修飾。這些化學修飾極大地擴充套件了蛋白質的功能多樣性，使其可以參與更多的細胞生理過程。以下是一些常見的蛋白質轉錄後修飾方式：
1.磷酸化（Phosphorylation）：
磷酸化是最常見的蛋白質轉錄後修飾之一，主要涉及蛋白質上的絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸殘基。此修飾對訊號轉導過程至關重要。
圖1
2.泛素化（Ubiquitination）：
涉及泛素蛋白與目標蛋白的共價結合，通常導致蛋白質被26S蛋白酶體降解。
圖2
3.乙醯化（Acetylation）：
主要發生在蛋白質的N末端或賴氨酸殘基上。這種修飾在組蛋白修飾和轉錄調控中尤為重要。
圖3
4.甲基化（Methylation）：
常發生在賴氨酸和精氨酸殘基上，與基因表達調控、DNA修復和RNA處理等過程相關。
圖4
5.糖基化（Glycosylation）：
根據糖鏈結構及糖基化位點主要有N-糖基化與O-糖基化兩大類。糖基化修飾不僅影響著蛋白質的空間構象、生物活性、運輸和定位，在分子識別、細胞通訊、訊號轉導等特定生物過程中發揮著至關重要的作用。
圖5
6.二硫鍵（Disulfide bond）：
在細胞外分泌的蛋白中尤為常見，幫助蛋白質摺疊成正確的三維結構。
圖6
7.SUMO化：
SUMO化涉及將小型尤比亞同源修飾蛋白（SUMO, Small Ubiquitin-like Modifier）共價地連線到目標蛋白質的特定賴氨酸殘基上。SUMO化可以影響多種細胞過程，包括但不限於蛋白質穩定性、核運輸、基因轉錄、DNA修復和細胞週期程序。
圖7
這些只是常見的蛋白修飾方式，實際上蛋白的修飾方式非常多樣且複雜，涉及各種化學反應和結構變化，它們共同決定了蛋白質的功能和活性。
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