列舉分離純化蛋白質的主要方法並簡要說明其原理

以下是一些常用的分離純化蛋白質的主要方法及其簡要原理：

一、鹽析：

透過逐步增加鹽濃度（如氯化銨），使蛋白質在溶液中沉澱。不同蛋白質的溶解度隨鹽濃度的變化而不同，因此可以實現部分純化。

二、電泳：

利用蛋白質在電場中的遷移行為進行分離。常見的電泳方法有一維或二維聚丙烯醯胺凝膠電泳（SDS-PAGE）和等電點聚焦電泳（IEF）。

三、液相色譜：

基於蛋白質與色譜柱填料之間相互作用的差異進行分離。常見的液相色譜方法包括：

1.親和層析（Affinity Chromatography）：

利用蛋白質與特定配體之間的高度特異性相互作用進行分離。

2.離子交換層析（Ion Exchange Chromatography）：

基於蛋白質表面電荷與離子交換樹脂之間的相互作用進行分離。

3.凝膠滲透層析（Size Exclusion Chromatography，SEC）：

根據蛋白質分子大小在凝膠顆粒中的分佈進行分離。

4.疏水層析（Hydrophobic Interaction Chromatography，HIC）：

利用蛋白質與疏水樹脂間的疏水相互作用進行分離。

四、超濾：

利用半透膜分離具有不同分子量截止（MWCO）的蛋白質。大分子蛋白質被截留在半透膜一側，而小分子雜質透過半透膜進入滲透液中。

五、沉澱法：

利用蛋白質在特定條件下（如低溫、高濃度的醇或酸鹼度改變）的不穩定性使其沉澱。沉澱後的蛋白質可以透過離心分離得到。

這些方法可以單獨使用，也可以結合使用以獲得更高純度的蛋白質。選擇合適的方法取決於目標蛋白質的性質、來源以及實驗目的。

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